由华人科学家郑宁（NingZheng）领导的一个华盛顿大学研究小组，在新研究中阐明了植物双亲和性硝酸盐转运蛋白NRT1.1的晶体结构。研究结果发表在2月26日的《自然》（Nature）杂志上。
郑宁现为华盛顿大学副教授、霍华德休斯医学研究所研究员，长期从事泛素化机理及其关键蛋白质结构研究，取得一系列重要成果。在Cell、Nature和Science等国际权威杂志上发表多篇研究论文。其中有三篇文章成为杂志的封面故事进行推荐。不久前，他在还Nature杂志上发表另一项重要的成果，阐明了一个长期存在的谜题：门控钙通道时如何“大海捞针”促进快速的、高选择性的Ca2+流入细胞内的。
硝酸盐（nitrate,NO3-）对植物来说是一种重要的氮源。通过根吸收硝酸盐是植物获取氮至关重要的第一步。土壤中硝酸盐的水平受到许多环境因素的影响。因此，土壤中的硝酸盐浓度可以经历快速的变化，从微克低水平上升至毫克高水平。在适应波动硝酸盐水平的过程中，植物进化出了两个具有不同动力特性的互补硝酸盐转运蛋白系统。高亲和性的转运系统HATS由NRT2/NNP家族成员构成，在微克范围内推动硝酸盐吸收。而低亲和性的转运系统LATS由NRT1/PTR构成，以毫克浓度转运硝酸盐。响应氮获得量和需求的变化，通过转录调控和翻译后修饰可进一步微调这两个系统选择性元件的活性。两个家族的转运蛋白都属于MFS次级转运蛋白，依赖于质子进行硝酸盐转运。
拟南芥NRT1.1蛋白是在高等植物中被确定的第一个硝酸盐转运蛋白，属于NRT1家族。不同于大多数的NRT1和NRT2家族成员，NRT1.1是一种双亲和性转运蛋白，促成了HATS和LATS系统。NRT1.1可以在广泛的浓度范围吸收硝酸盐。NRT1.1的作用模式受到一个关键残基Thr101磷酸化作用调控。但目前仍不清楚这一翻译后修饰开关是如何切换NRT1.1的两种亲和状态的。
在这篇文章中，研究人员获得了未磷酸化的NRT1.1的晶体结构，在面向内的构象中发现了一个出人意外的同型二聚体。在低亲和性状态时，Thr101磷酸化位点埋入紧邻这一二聚体界面的一个口袋中，将这一转运蛋白的磷酸化状态与它的低聚物状态关联起来。利用基于细胞的荧光共振能量转移技术，研究人员证实功能性的NRT1.1在细胞膜中二聚化，Thr101拟磷酸化突变通过将这一二聚体解偶联，使得这一蛋白转换为单相高亲和性转运蛋白。结合底物转运通道分析，研究结果证实这一磷酸化作用控制的二聚化开关使得NRT1.1能够以两种不同的亲和模式来吸收硝酸盐。转运蛋白寡聚化和磷酸化与许多MFS次级转运蛋白的特有功能相关。阐明NRT1.1二聚体的晶体结构不仅为理解它的双亲和性硝酸盐转运蛋白及受体活性提供了一个结构框架，还揭示了蛋白质寡聚化和翻译后修饰协同作用扩大一种MFS转运蛋白功能能力的一种新机制。
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