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红芸豆中存在的异凝集素表现出复杂的碳水化合物特异性和结合特性。红芸豆的两种粗提物是有效的血液凝集素，具有很强的促有丝分裂活性 1 。各种生化技术表明，不同的异凝集素负责血液凝集和白细胞凝集 2。基于这一发现，现在将其中两种异凝集素称为 PHA-E（红细胞凝集）和 PHA-L（白细胞凝集）。最初假设PHA-L 负责粗制剂的促有丝分裂活性，但后来表明 PHA-E 也是一种有效的促有丝分裂原 3 。PHA-E 与血清糖蛋白的反应性可以解释为什么异凝集素最初没有表现出促有丝分裂活性。红芸豆实际上含有五种异凝集素。这些异凝集素是由不同数量的两种不同亚基组成的四聚体。纯化的 PHA-L 包含四个 L 亚基，而 PHA-E 包含四个 E三个额外的异凝集素是由 L 和 E 亚基组成的中间形式。离子交换色谱已成功用于分离这五种异凝集素 M4。已确定完整的核苷酸序列和推导的氨基酸序列 5 。 PHA-L 已经结晶，晶体结构解析为 2.8 Å 6 。
PHA-P 和 PHA-M 都是含有所有五种异凝集素的相关粗制剂。这两种制剂的主要区别在于 PHA-M 上存在相关的多糖。在 pH 为 1.0 时，多糖从 PHA-M 裂解，产生与 PHA-P 相同的蛋白质。相关的多糖赋予两种粗制凝集素不同的物理特性。PHA-M 可溶于蒸馏水，而 PHA-P 则不溶。含有 10-15mM NaCl 的稀释缓冲液将溶解 PHA-P。PHA-M 是比 PHA 更弱的血液凝集素-P 7 ，需要多 10-100 倍的材料才能表现出相同的活性。
几个已经开发出将 PHA-L 和 PHA-E 从其他异凝集素中分离出来的方法。这些方法包括离子交换色谱法、亲和基质的选择性解吸和电泳。每种方法都会产生相同的最终产品，尽管会受到其他异凝集素的污染纯化的 PHA-E 会与人红细胞和淋巴细胞结合。事实上，正常人淋巴细胞上的 PHA-E 受体是红细胞上的 5 倍。天冬酰胺连接的红细胞糖肽，由胰蛋白酶和随后用硼氢化物和链霉蛋白酶处理，是 PHA-E 诱导的凝集和促有丝分裂的抑制剂。这种分支糖肽可以用神经氨酸酶处理，增加其与 PHA-E 的反应性。如果随后用 β-半乳糖苷酶处理，糖肽将失去活性8. 尽管有此结果，PHA-E 不受 β-半乳糖、含有 β-半乳糖的双糖或任何其他简单物质的抑制糖类。含有类似于红细胞糖肽的寡糖链的糖蛋白是有效的抑制剂，例如胎球蛋白和人 IgG。PHA-E 的复杂特异性表明核心糖残基对于结合很重要。与双触角糖蛋白的核心甘露糖残基相连的二等分 GlcNAc 单元对凝集素结合很重要 9。 PHA-E也有一个单独的腺嘌呤和腺嘌呤10衍生物的结合位点。
纯化后的PHA-L几乎不与人红细胞发生凝集。其碳水化合物结合特异性复杂，与PHA-E相似.PHA-L 和 PHA-E 在特异性上有一些重叠，但两者都表现出与几种不同糖蛋白的独特反应性。PHA-L 与 Tamm-Horsfall 糖蛋白反应强烈，而 PHA-E 根本不会反应。PHA-E与猪甲状腺球蛋白结合，而 PHA-L 反应微弱。这两种异凝集素的结合特性由它们的特异性沉淀决定与几种糖蛋白发生酸化反应。PHA-E 与包括胎球蛋白在内的多种血清糖蛋白形成沉淀。PHA-L 不沉淀胎球蛋白，但它确实与这种糖蛋白结合。PHA-L 被三糖 Gal β(1, 4)GlcNAcβ(1,2)Man，它也是 PHA-E 诱导凝集的强抑制剂。这种结构存在于许多糖蛋白上，包括胎球蛋白和转铁蛋白，但是，PHA-L 不与所有这些反应糖蛋白。末端唾液酸残基通常不被认为对结合很重要，但转铁蛋白中发现的 α(2,6) 键可防止凝集素结合，而胎球蛋白中发现的 α(2,3) 键具有对凝集素结合没有影响 11 .PHA-E 已用于血清糖蛋白的特异性沉淀，PHA-L 已成功用于顺行转运研究 12,13 .PHA-E 与人神经胶质细胞的表皮生长因子受体结合线，以便集团k EGF 的作用，而 PHA-L 结合没有作用 14。PHA-L 与某些具有高转移潜能的癌细胞系反应强烈 15,16。PHA-L 也被提议作为潜在的治疗剂。凝集素具有已在初步研究中使用，表明它是一种良好的生物反应调节剂 17。这种凝集素在移植研究中显示出抑制移植物抗宿主反应的潜力。它还可能促进可用于癌症治疗的细胞毒剂的产生。虽然PHA-L 已在初步研究中单独使用，有迹象表明它与其他疗法联合使用甚至可能更有用。
参考资料
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