蛋白激酶是在人体内发现的一组激酶。大约 500 种蛋白激酶基因的列表约占人类基因的 2%。这些酶通过称为磷酸化的过程改变其他蛋白质，这是磷酸基团添加到蛋白质的过程。
蛋白激酶结构蛋白激酶是位于细胞质中的酶，可使蛋白质磷酸化。主要的酶包括 PKA、PKG、PKC 和酪氨酰蛋白激酶。真核蛋白激酶属于广泛多样的蛋白质家族，拥有一个共享的保守催化核心。催化结构域的N-末端含有靠近赖氨酸氨基酸的甘氨酸残基，对ATP结合有影响，同时催化结构域的中心区域有一个保守的天冬氨酸。磷酸化由于先前磷酸化细胞的快速去磷酸化，导致细胞内信号终止，蛋白质的转化非常快。通过调节蛋白质的生物活性，蛋白激酶在靶细胞内诱导从无活性到活性的变化。包括蛋白激酶结构域的人类蛋白质的例子包括但不限于： AAK1、AATK、ARAF、AURKA、AXL、BLK、BMPR1A、BMPR1B、BMX、CAMK4、CDK1、CDK10、CHUK、CIT、DYRK1A、DYRK1B、EGFR、FER、FES、GAK、HUNK、IT、KSR1、KSR2、LCK、 LIMK1、LIMK2、MAP2K5、MYLK4、NRK、OXRS1、PLK1、PLK2、POMK、RET、ROCK1、ROCk2、SIK1、SIK2、LK、TEC、TEK、ULK1、ULK2、WEE1 和 ZAP70。
蛋白激酶功能与机制作为与细胞信号转导相关的最大的酶超家族，蛋白激酶是多种疾病的治疗靶点。蛋白激酶可以通过磷酸化以多种方式改变蛋白质功能。它可能会增加或减少蛋白质的活性，st使其活化，甚至导致其破坏。酶也可以在调节酶的同时定位蛋白质。因为它是一种可逆的共价修饰，所以prophorylation 被认为是监管。例如，变构控制响应细胞外的信号。磷酸化在真核细胞中比原核细胞更频繁，因为它们的响应率更广。受蛋白激酶影响的途径包括代谢、细胞信号传导、蛋白质调节、细胞运输、分泌过程。蛋白激酶会影响活性和反应性，以及与其他分子相关的结合机制。
蛋白激酶相互作用大约 30% 的人类蛋白质可以被蛋白激酶活性改变，影响信号转导和其他细胞途径。大多数作用于丝氨酸和茶氨酸，而其他的则与酪氨酸相互作用。双特异性激酶作用于所有三种激酶。激酶由磷酸化打开或关闭离子，对靶细胞具有巨大影响。丝氨酸和茶氨酸蛋白激酶使 OH 基团磷酸化，并可能受 DNA 损伤等各种事件以及 cAMP/cGMP、二酰基甘油和 Ca2+/钙调蛋白等化学信号的调节。另一组重要的蛋白激酶是丝裂原活化蛋白 (MAP) 激酶。蛋白磷酸酶可以限制 MAP 激酶的活性，而通过天然配体或交联剂激活跨膜受体会发出包括氧化应激在内的信号。
