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TheNativeAntigenCompany/Borrelia burgdorferi sensu stricto (B31) DbpB Protein/100ug/REC31661-100
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SDS-PAGE of DbpB Protein. Lane 1: Molecular Weight Marker. Lane 2: DbpB Protein. Load: 10 µl at 1:2 dilution. Predicted/Observed size: 60.3 kDa for DbpB-MBP (17.9 kDa for DbpB and 42.4 kDa for MBP).

BORRELIA BURGDORFERI SENSU STRICTO (B31) DBPB PROTEIN

Borrelia burgdorferi DbpB recombinant protein, fused to an MBP-tag and produced from E. coli (>90% purity).

PRODUCT DETAILS – BORRELIA BURGDORFERI SENSU STRICTO (B31) DBPB PROTEIN

  • Recombinant Borrelia burgdorferi sensu stricto (B31) DbpB protein (NCBI Accession Number: NP_045698.1).
  • Greater than 90% pure (by SDS-PAGE) in 0.02 M Potassium Phosphate, 0.15 M Sodium Chloride, pH 7.2 and 0.01% (w/v) Sodium Azide.

BACKGROUND

Decorin Binding Protein B (DbpB) is encoded by the spirochete B. burgdorferi, which is carried by Ixodes ticks. Strain B31 is the type strain (ATCC 35210) for this organism and was derived by limited dilutional cloning from the original Lyme-disease tick isolate obtained by A. Barbour (Johnson, et al., 1984). It should be noted that other microbial DbpA’s, such as E. coli (ATP-dependent RNA helicase DbpA), are significantly different to Borrelia DbpA. B. burgdorferi sensu stricto has a linear plasmid (lp54) which carries a two-gene operon encoding two surface lipoproteins, DbpA and DbpB, both of which bind decorin (Guo, et al., 1995).

DbpA and DbpB are surface-exposed outer membrane lipoproteins that mediate the attachment of Borrelia to decorin, a major component of the host extracellular matrix, enabling bacteria to colonize mammalian tissues (Roberts, et al., 1998). Both can mediate interaction with the glycosaminoglycans (GAGs) heparin and dermatan sulfate (Guo, et al., 1998), but only DbpB binds chondroitin sulfate (Fischer, et al., 2003). The expression of decorin-binding protein (Dbp) A and/or DbpB is sufficient to convert a high-passage nonadherent B. burgdorferi strain into one that efficiently binds HEK293 epithelial cells.

The spirochete travels from the tick mid-gut during tick feeding, to the tick salivary glands and into the mammal host, and it is believed that this migration is facilitated by changes in expression of different B. burgdorferi genes. It is thought that expression of the various proteins associated with the spirochete may be regulated by the changes in tick life cycle, changes in conditions during tick feeding (such as temperature, pH, and nutrients) and/or in coordination with the course of infection of the mammal host. While not expressed in the unfed tick, DbpA (and possibly DbpB) are quickly upregulated, either during feeding or after entry, into the host. The location of DbpA and DbpB in the outer membrane of B. burgdorferi allows exposure of these proteins to the host immune system. DbpA has also been used to show high levels of genetic diversity in B. afzelii-infected rodent hosts, by qPCR (Coipan, et al., 2018).

NMR and a crystal structure of a DbpA monomer (resolution of 1.60 Å) confirmed three lysines co-localize with decorin to a common basic patch near the C terminus of the protein (Wang & Feng, 2015; Fortune, et al., 2014). Knockout strains confirmed that the lysine residues are required for binding and infection in mice (Fortune, et al., 2014). Strain-specific variations of Borrelia surface proteins also affect tissue tropism (Lin, et al., 2014) as well as differences in GAG binding affinities which is correlated with differences in GAG-binding pocket location and epitope number (Morgan & Wang, 2015).

REFERENCES

  • Fischer, J. R., Parveen, N., Magoun, L. & Leong, J. M., 2003. Decorin-binding proteins A and B confer distinct mammalian cell type-specific attachment by Borrelia burgdorferi, the Lyme disease spirochete. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. , Volume 100, p. 7307–7312.
  • Casselli, T., Tourand, Y. & Bankhead, T., 2012. Altered murine tissue colonization by Borrelia burgdorferi following targeted deletion of linear plasmid 17-carried genes. Infection and Immunity, 80(5), pp. 1773-1782.
  • Coipan, C. E. et al., 2018. The genetic diversity of Borrelia afzelii is not maintained by the diversity of the rodent hosts. Parasit Vectors, 11(1), p. 454.
  • Fortune, D. E. et al., 2014. Identification of Lysine Residues in the Borrelia burgdorferi DbpA Adhesin Required for Murine Infection. Infect Immun., 82(8), p. 3186–3198.
  • Guo, B. P. et al., 1998. Decorin-binding adhesins from Borrelia burgdorferi. Mol. Microbiol. , Volume 30, p. 711–723.
  • Guo, B. P., Norris SJ, S. J., Rosenberg, L. C. & Hook, M., 1995. Adherence of Borrelia burgdorferi to the proteoglycan decorin. Infect. Immun., Volume 63, p. 3467–3472.
  • Johnson, R.C., et al. 1984. Borrelia burgdorferi sp. nov.: etiologic agent of Lyme disease. Int J Syst Bacteriol, 34, pp. 496–497.
  • Lin, Y. P., Benoit, V., Yang, X. & Martínez-Herranz, R., 2014. Strain-specific variation of the decorin-binding adhesin DbpA influences the tissue tropism of the lyme disease spirochete. PLoS Pathog. , 10(7), p. 14.
  • Morgan, A. M. & Wang, X., 2015. Structural mechanisms underlying sequence-dependent variations in GAG affinities of decorin binding protein A, a Borrelia burgdorferi adhesin. Biochem J., 467(3), pp. 439-51.
  • Roberts, W. C., Mullikin, B. A., Lathigra, R. & Hanson, M. S., 1998. Molecular analysis of sequence heterogeneity among genes encoding decorin binding proteins A and B of Borrelia burgdorferi sensu lato. Infect. Immun., Volume 66, p. 5275–5285.
  • Wang, X. & Feng, W., 2015. Structure of decorin binding protein B from Borrelia burgdorferi and its interactions with glycosaminoglycans. Biochim Biophys Acta., 1854(12), pp. 1823-1832.

This Borrelia burgdorferi DbpB recombinant protein has been manufactured to aid the development of in vitro diagnostics.

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2021-07-25
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小弟上班不久,要上介入,请教各位老师,摇床有什么技巧?
摇床可以让菌液不停震荡,从而有利于与空气接触,对于需氧菌是非常有利的。而且也可以让细菌与培养液中的营养物质更充分的接触
请教各位:国内哪家的摇床性价比较好呢?

我们需要一台气浴恒温的摇床。之前用江苏太仓某一品牌的摇床,才用一年,已经出了N次故障了。

希望大虾们能提供较好的摇床品牌。谢了先哦!
新手:体位打好了,习惯左45度进左冠,管子到位后,机头体位到左肩位,导管在中央,如何移床屏幕的左上角...
Chuks Okah_360百科123
8级以上2017-11-09
摇床操作有以下几个方面:1,适宜的冲程和冲次。冲程和冲次是适宜值主要与入选物料的粒度,摇床负荷及矿石密度有关。
2,适宜的床面横向坡度。
3,冲洗水大小要适宜。
4,给矿量适当切均匀。
5,给矿浓度适宜。
6,物料在入选前的准备。
7,物料在床面的分带和产品的截取。
操作的时候还有一些细节,有什么问题可以咨询河南红星机器,摇床生产出口基地,30年的生产经验,可以免费安装调试维修。
摇床培养的作用: 1.传质,就是底物或代谢产物更好在体系内转移和发挥作用。
2.溶氧,在好氧培养过程中,空气是滤过开放的,所以通过摇到可以让更多空气中氧气溶解于发酵液中。厌氧则不是这个作用了。 3.体系均一,有便于对不同参数的取样测定。。
哪里有关于摇床http://www.autogeneousmill.cn/的相关资料,朋友们推荐一下。
WB常见问题解答 123
ybyinbin2021-07-25
如题:WB时一抗室温摇床8个小时啦,这张膜还能不能用?能用的话什么时候洗膜
大家好,最近看一篇文献上面的摇床转速单位用g表示,之前只见过离心机用过g的,没见过摇床单位也用g的,请问一下g和rpm怎么换算?400g相当于多少rpm?
我要从混合胶质细胞中,分离出少突胶质前体细胞(OPC)。混合胶质细胞培养9天后,摇床摇18小时,第二天收集细胞,离心后,仍有很多细胞碎片存在(比OPC还多),请问各位前辈,如何才能把碎片去除干净?
培养细菌时,使用摇床的摇动,可以起到以下作用:
1.传质。就是底物或代谢产物更好在体系内转移和发挥作用。
2.溶氧。在好氧培养过程中,空气是滤过开放的,所以通过摇到可以让更多空气中氧气溶解于发酵液中。
3.体系均一。有便于对不同参数的取样测定。
.恒温摇床的概述及基本参数123
天使之翼_冻蕾02017-11-07
恒温摇床种类很多,有气浴、水浴、台式、卧式和立式。不知您要的是什么类型的恒温摇床,在此我举例三款:
ZD-85双功能气浴恒温摇床型号:
(1)CHA-S型、恒温气浴摇床:属于-往复式
(2)SHZ-82型、恒温气浴摇床:属于-回旋式
(3)ZD-85型、恒温气浴摇床:属于-往复和回旋式、双功能。
ZD-85双功能气浴恒温摇床主要技术参数:
1、 使用电源: 220V 50Hz
2、 加热功率: 400w
3、 定时范围: 0~120分(或常开)
4、 振荡频率: 起动—300转/分,可调
5、 振荡幅度: 20mm
6、 恒温范围: 室温—50℃
7、 振荡方法: 往复、回旋和双功能(采购时选择)
8: 温控精度: +0.5℃
9: 装瓶量:试管:16×300mm 100ml×24只、200ml×15只
10: 外形尺寸: 700×470×500mm

THZ-82水浴恒温摇床技术指标
温控均匀性:≤±0.5℃
温控范围:室温-100 ℃
温度波动:±0.5℃
加热功率:1800W
振荡频率:起动-280次/分
振幅:20mm
定时范围:0-120分(或常开)
工作电源:AC220V 50Hz
水浴恒温摇床型号与振荡方式
SHA-C型为往复水浴恒温摇床
THZ-82型为回旋水浴恒温摇床
SHA-B型为双功能水浴恒温摇床

大容量恒温摇床参数 产品名称
双层恒温摇床
产品型号TS-1112B
显示方式液晶一屏显示
电源电压AC220V 50HZ
控温范围室温+5~60℃
温度分辨率0.1℃
照明方式内置照明灯
制冷方式自动
压缩机化霜方式自动
波动度±0.1℃
旋转频率30-280rpm
转速精度±1rpm
摆振幅度0-50mm无极可调
标准配置250ml*45支 500ml*36支
最大容量250ml*90支或50ml*72支或1000ml*36支
托盘尺寸970*560mm
震荡方式回旋式
工作环境温度5℃~40℃
输入功率750W
内胆尺寸(W*D*H)mm1120*640*830mm(595L)
外形尺寸(W*D*H)mm1200*800*150mm
拖盘数量2块
净重360KG
定时范围0~999小时
参考资料:Hi.baidu/=。www.jingda17.net。DI展开
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