蛋白激酶下游底物寻找及位点鉴定思路解析
磷酸化修饰是一种重要的蛋白翻译后修饰，与信号转导、细胞周期、生长发育以及癌症机理等诸多生物学问题密切相关。鉴定蛋白质磷酸化位点有助于阐明蛋白质磷酸化的机制与生物学功能。
本公司合作客户中科院邱金龙老师课题组在Theplantcell杂志在线发表文章「在拟南芥中由MPK4介导的MYB75磷酸化是光诱导花青素积累所必需的」。影响因子：8.7。
应用背景：为最主要的环境信号之一，光影响植物的多个生理和代谢过程。目前，对植物光受体的研究相对清楚，但是光调节下游反应的信号转导机理仍然所知甚少。蛋白激酶作为生物体内的主要调节蛋白，通过磷酸化不同底物蛋白来激发特异的基因表达和细胞反应。因此对于蛋白激酶上下游底物的鉴定对于深入研究植物对外界信号环境变化的应激反应十分重要，然而，蛋白磷酸化的瞬时性和磷酸化蛋白在体内的低丰度给蛋白激酶底物的鉴定造成了一定的困难。
技术手段：TiO2富集磷酸化位点鉴定分析
样品类型：体外磷酸化反应底物
该文章创新性地利用组成型激活形式的MPK4为诱饵，筛选拟南芥酵母双杂交文库获得了其互作蛋白MYB75。研究发现，MPK4与MYB75在体内相互作用，且这种互作依赖于MPK4的激酶活性。MPK4参与了光诱导的花青素积累，与MPK4互作是MYB75调控花青素合成的功能所必需的。进一步研究发现，MPK4可被光信号激活。激活的MPK4磷酸化MYB75，以体外磷酸化反应产物进行TiO2富集磷酸化蛋白，进行质谱分析发现磷酸化主要发生在Thr126和Thr131位点。
该项研究工作揭示了MAPK在光信号转导中发挥着重要作用。此外，该工作也为蛋白激酶底物的筛选和鉴定提供了新思路。
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发布于 ： 2021-09-12
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